Вирусные инфекции
1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 Рейтинг 5.00 (1 Голос)

[Murine encephalomyelitis]

Энцефаломиелит мышей — инфекция лабораторных мышей, проявляющаяся вялыми параличами преимущественно задних конечностей. Заболевание вызывают несколько вирусов: оригинальный шт. ТО-Тейлора, а также шт. FA, GD-VII и родственные им штаммы. Встречается повсеместно.

Штамм ТО впервые выделил в 1933 г. Тейлор из головного мозга белых мышей у которых наблюдал клинические признаки энцефалита. Аналогичный вирус Тейлора можно легко выделить из организма клинически здоровых белых мышей, что свидетельствует о широком вирусоносительстве.

Клинические признаки и патологоанатомические изменения. Вирус ТО обычно вызывает латентную инфекцию у лабораторных мышей. Аналогичные вирусы выделяли от диких мышей, хлопковых крыс и мешотчатых грызунов. Патологические изменения в ЦНС от шт. ТО сходны с поражениями, вызываемыми вирусом полиомиелита у человека. Отмечается деструкция клеток передних рогов, особенно спинного мозга, и связанная с ней воспалительная реакция. Изменения, обусловленные шт. FA и GD-VII, характеризуются диффузным энцефалитом и не совсем сходны с изменениями при полиомиелите у человека, как в случаях с вирусом ТО.

Штаммы вируса энцефаломиелита мышей Тейлора распределены в 2 группы: GDVII и DA (или ТО). Нейровирулентная группа, которая быстро убивает мышей, и демиелинизирующая группа, которая вызывает нелетальную инфекцию двигательных нервов с последующей персистентной инфекцией белого вещества с демиелини-зирующими повреждениями, сходными с множественным склерозом. На основании исследования 3-мерной структуры вируса предполагают, что различия в патогенезе двух групп вируса Тейлора являются результатом различий в процессах иммунологического или рецептор опосредованного узнавания.

Референтные шт. GDVII и DA. Штаммы подгруппы GDVII являются высоковирулентными и вызывают острый энцефаломиелит у мышей. При этом не наблюдается ни персистенции, ни демиелинизации. Штаммы DA менее вирулентны и устанавливают персистентную инфекцию в спинном мозге мышей несмотря на энергичную гуморальную иммунную реакцию, сопровождающуюся хронической демиелинизацией. Вирус представляет собой превосходную модель для изучения множественного склероза человека, при котором также наблюдается демиелинизация. Большинство клеток, инфицированных вирусом, производит 100—500 копий генома, что намного меньше, чем необходимо для определяемой экспрессии вирусных белков. Ограниченный синтез вирусных белков ведет к уменьшению цитопатического эффекта. Анализ последовательностей мутантных вирусов, устойчивых к нейтрализующим МКА к БД идентифицировал 4 аминокислотных мутации капсидных белков и все они локализовались на рецепторе или вблизи связывающего вирус. Мутантные вирусы показали уменьшение демиелинизирующей активности. Эти находки предполагают, что нейтрализация антител зависит от связывания вируса с клеточным рецептором и что демиелинизация и вирусная персистенция могут интерферировать с предотвращением прикрепления вируса к рецепторам особых типов клеток. Белок 17 кД (L-белок) синтезируется в штаммах субгруппы DA. Изучение вирусного мутанта DA без L-npo-теинового синтеза показало, что этот белок является важным для вирусного роста в особых типах клеток и является критическим для демиелинизирующей болезни и вирусной персистенции. Инактивация гена рецептора у-интерферона делает мышей I29/SV чувствительными к персистентнОой инфекции и ДБ, а инактивация гена у-интерферона у мышей 157ВL/6 придает им чувствительность к персистентной инфекции, а не к клинической ДБ. Эти различия фенотипа обусловлены различиями генетического фона. Полное секвенирование генома в потомстве F2 из двух скрещиваний показало, что ДБ является результатом двух независимых факторов: высокой вирусной нагрузки и локуса Tmevd5 в хромосоме 11.

Морфология, химический состав и устойчивость. РНК-содержащий вирус Тейлора имеет размеры 20—25 нм, устойчив в диапазоне рН 3—10, а также к эфиру, хлороформу, фенолу, гипертоническому раствору NaCl, глицерину, алюминиевым квасцам. Разрушается под воздействием 20 %-ного раствора этилового спирта, 50 %-ного ацетона, 2 %-ного раствора КМп04, 1,5 %-ного раствора формалина. Длительно сохраняется при низких температурах (-40 ° — 70 °С), неустойчив к прогреванию (50 °-70 °С) и высокочувствителен к лиофильному высушиванию. АГ структура не изучена. У больных мышей старше года обнаруживают ВНА, ПА, анти-ГА.

Штаммы ТО, FA и GD-VII родственны, но не идентичны. ВЭМТ индуцирует ген c-fos в чистых культурах покоящихся астроцитов мозга мыши. Экспрессия c-fos зависит от дозы ВЭМТ и достигает максимума при множественности заражения 100. Экспрессия c-fos максимальная через 30 мин и исчезает через 2 ч. Методом проточной цитометрии показано, что ВЭМТ быстро интернализируется после связывания со специфическим рецептором и активно реплицируется в цитоплазме астроцитов и что мРНК c-fos может транслироваться в ядре. Индукция c-fos нейтрализуется антителами к ВЭМТ. Очищенные белки VP1, VP2 и VP3 ВЭМТ не индуцируют экспрессию ВЭМТ. Быстрая индукция c-fos может являться первой стадией заражения астроцитов ВЭМТ.

Изучение структуры ВЭМТ позволило предположить, что глубокая впадина на поверхности вирионов участвует в прикреплении вируса к рецептору. Для проверки этого предположения у менее вирулентного варианта ВеАп ВЭМТ сконструировали замены четырех аминокислотных остатков (V1091, Р1153, А1225 и Р1379). В каждом из этих сайтов сделаны три аминокислотные замены: одна консервативная и две более радикальные. Получены семь жизнеспособных мутантов вируса и изучены их связывание с клетками ВНК-21, стабильность капсидов при 40 °, репликация РНК, кинетика роста в одиночном и множественных циклах заражения и трансляция вирусных белков. Три из указанных остатков участвуют в прикреплении вируса к клеточным рецепторам.

Шт. GD-VII в отличие от других (FA и ТО) агглютинирует эритроциты человека группы 0 при температуре 4 °С до разведения выше 1:2000. После обработки трипсином ГА-активность штамма повышается и проходит при температуре 20 °С с эритроцитами человека и 4 °С с эритроцитами обезьяны. После обработки трипсином два других штамма (FA и ТО) также приобретают ГА-свойства при температуре 20 °С.

Латентно инфицированные мыши выделяют вирус с фекалиями в течение 53 дней.

Экспериментальная инфекция. Экспериментальная инфекция шт. ТО воспроизводится на мышах 3—4-недельного возраста при интрацеребральном, интраназальном, интраперитонеальном и внутримышечном введениях (гибель при первом методе введения в 100 % случаев). Взрослые мыши не заболевают или легко переболевают и становятся вирусоносителями. Вирус проникает В ЦНС и другие органы через 2—5 дней после заражения. Он локализуется, в основном, в стенке кишечника и оттуда проникает в мезентериальные лимфоузлы и далее в ЦНС. У зараженных мышей старшего возраста может развиваться прогрессирующий вялый паралич, у еще более старших — латентная инфекция. После первичного выделения шт. GD-VII обычно вызывает вялый паралич, после пассирования на мышах — генерализованный энцефалит. Шт. FA также постоянно вызывает только диффузный энцефалит. Вялые параличи отмечают только после интраперитонеальной инокуляции.

Внутримышечная инокуляция любого из трех штаммов вызывает локальный миозит, по крайней мере шт. GD-VII, видимо, размножается в мышцах. Получена серия мутантов штамма DA со специфическими мутациями вирусного капсидного белка VP1, определяющего связь вируса с рецепторами клетки. Мутант вируса с заменой в петле IJ/PJ треонина на аспарагин (T81D) формирует крупные бляшки, но обладает пониженной способностью к репликации in vitro. При инъекции этого мутанта восприимчивым мышам выявляется измененный тропизм в острой стадии заболевания и не развивается хроническое демиелинизирующее заболевание. При замене треонина на валин (T81V) вирус не вызывает изменения, характерные для заболевания мышей. При замене в этой позиции триптофана (T81W) развивается сходное острое заболевание, но не развивается хроническая болезнь. Изменение аминокислот в гидрофобной области вдавления стенки, в позиции 91 VP1, в гидрофильный треонин (V91T), приводит к острому или хроническому заболеванию в отсутствие персистен-ции вируса. Таким образом, замены аминокислот в области петли I VP1 вируса приводят к изменению взаимодействия вируса с хозяином.

Культивирование. Вирус FA размножается в КЭ, зараженных на ХАО, в желточный мешок или в аллантоисную полость. Кроме эмбрионов, вирус размножается в культуре фибробластов КЭ, в культуре клеток печени и почек мышей, а также в ВНК-21. Особенности внутриклеточной репродукции не изучены. Шт. DA вызывает в клетках L929 персистенцию, которая обусловлена продукцией интерферона. Синтез РНК В клетках ВНК-21, зараженных шт. GDVI1 Или DA снижается через 3 ч после заражения, достигает максимального уровня через 6 ч, затем снижается. Изучена чувствительность первичных культур нейронов штаммами DAh GDVTI ВЭМТ. Высоковирулентный штамм GDVII заражает более 90 % Нейронов через 12 ч после инокуляции, а через 24 час. после заражения вызывает сильный цитопатический эффект. Антигены ВЭМТ обнаруживаются только через 24 ч после заражения вызывающим хрони-ческеую демиелинизирующую болезнь штаммом DA, который инфицирует не более 2 % нейронов даже через 6 дней. Заражение штаммом DA не вызывает цитопатичес-кого эффекта. С использованием рекомбинантных ВЭМТ показано, что капсид действительно отвечает за картину заражения, наблюдаемую in vitro. Таким образом, уровень нейровирулентности штаммов DA и GDVII коррелируете их способностью заражать культуры нейронов и контролируется капсидом. Штамм GD VII не индуцирует наработку полипептида вследствии его плохого размножения в мышиных L-клетках.

Источники и пути передачи инфекции. Источником инфекции при спонтанном энцефалите служат больные мыши, выделяющие вирус во внешнюю среду с калом и мочой, а также мыши-вирусоносители. Они являются основным резервуаром вирусов в природе. Заражаются мыши в основном алиментарным путем, через инфицированный экскрементами корм. Передавать вирус здоровым животным могут кровососущие насекомые.

Кроме белых мышей, восприимчивы серые дикие мыши, хлопковые крысы. У морских свинок удавалось вызвать латентную инфекцию. Кролики, белые и водяные крысы, лесные мыши и обезьяны к вирусу резистентны. На ранней стадии инфииирования мышей штаммом Даниеля вируса энцефаломиелита мышей вирус обнаруживается в нейронах и глии. В белом веществе вирус персистирует дольше, тогда как под воздействием иммунной системы происходит его ранняя элиминация из серого вещества. Из рыжей полевки выделен неизвестный ранее пикорнавирус, названный вирусом Люген. Принадлежность к пикорнавирусам была установлена на основании данных ЭМ и секвенирования. Рассчитанные аминокислотные последовательности капсидных белков VP2 и VP3 вируса Люген были сходны с таковыми вируса ЕСНО-22 (сходство около 70 %). 5'-некодирующая область РНК вируса Люген характеризовалась наибольшим сходством с кардиовирусами.

Иммунитет и специфическая профилактика. Иммунитет не изучен, специфическая профилактика не разработана. Новорожденные мышата и мышата-сосунки приобретают пассивный иммунитет с материнскими AT. Вскоре после отъема они становятся вирусоносителями и обладают повышенной резистентностью к инфекции. С возрастом процент вирусоносителей уменьшается: в 7,5 месяца он составлял всего 50 % и в дальнейшем понижался. Инфекция мышей вирусом энцефаломиелита Тейлора напоминает по клиническим проявлениям рассеянный склероз (PC) человека. Сконструированы экспрессирующие эукариотические векторы, кодирующие капсидные белки VP1, VP2 и VP3. Вакцинировали мышей SJL/J внутримышечно однократно, дважды или трехкратно кДНК различных капсидных белков. Затем мышей заражали в мозг. Трехкратная вакцинация мышей кДНК, кодирующей VP2 вируса, приводит к частичной защите их ЦНС от демиелинизирующего заболевания: уменьшались клинические симптомы и гистопатология. Вакцинация с помощью кДНК, кодирующей VP3, также приводила к уменьшению клинических проявлений. В то же время, вакцинация кДНК, кодирующей VP1, вызывала более тяжелое заболевание, причем симптомы заболевания появлялись раньше, а гистопатология усиливалась в сравнении с контролем. Это не коррелировало с титрами антител против и течением болезни. Таким образом, вакцинация с помощью ДНК способна изменять течение хронического демиелинизирующего заболевания. Это может найти применение в лечении PC.