Особенности ферментной системы микроорганизмов

 Ферменты (энзимы) – биокатализаторы – вещества, ускоряющие реакции в сотни, тысячи и миллионы раз, но сами они при этом не изменяются. Все реакции в организме проходят при участии ферментов.

 По структуре ферменты бывают Однокомпонентные и двухкомпонентные.

 Однокомпонентные ферменты состоят только из белка (пример – пепсин желудочного сока).

 Двухкомпонентные состоят из белка (апофермента) и небелковой части – кофермента (ферменты каталаза, пероксидаза) Коферментами могут служить витамины, гормоны, нуклеотиды, ионы металлов.

 По скорости синтеза ферменты делят на Коститутивные и индуцибельные.

 Коститутивные Ферменты синтезируются с постоянной скоростью и концентрация их в клетке относительно постоянна.

 Индуцибельные Ферменты синтезируются по необходимости. Их концентрация зависит от присутствия в среде тех или иных питательных веществ – субстратов.

 По месту нахождения выделяют две группы: Эндоферменты и Экзоферменты.

 Эндоферменты Синтезируются и проявляют каталитическую активность внутри клетки.

 Экзоферменты Синтезируются внутри клетки, затем выделяются за ее пределы и длительное время сохраняют активность. Чаще экзоферментами являются гидролитические ферменты, разлагающие полимеры на мономеры.

 Свойства ферментов:

 1.Термолабильность

 2.Наличие активного центра.

 3.Субстратная специфичность.

 4.Специфичность к типу катализируемой реакции.

 Активный центр фермента – часть молекулы, конфигурация которой соответствует форме субстрата (субстрат – вещество с которым работает данный фермент). Реакция происходит при непосредственном участии активного центра (рис.22).

 

 

а б в

 Рис. 22. Механизм действия ферментов: а) связывание субстрата активным центром фермента; б) образование ФСК – фермент-субстратного комплекса; в) распад ФСК с высвобождением

 Продуктов реакции.

 Главной особенностью ферментативных реакций является то, что они протекают в составе активного комплекса, образованного в результате связывания субстрата с определенным участком фермента (активным центром), к которому субстрат обладает сильным химическим сродством. Образуется фермент-субстратный комплекс (ФСК). В фазе ФСК происходит ферментирование (преобразование) субстрата, в результате чего высвобождаются продукты реакции (рис. 22).

 Особенности ферментных систем микроорганизмов:

 1.Способность продуцировать большое количество экзоферментов.

 2.Быстрая смена ферментных наборов.

 Классификация ферментов по принципу действия.

В основу классификации ферментов положен тип реакции. Выделяют шесть основных классов ферментов:

 - Оксидоредуктазы;

 - Трансферазы;

 - Гидролазы;

 - Лиазы;

 - Изомеразы;

 - Лигазы.

 Оксидоредуктазы – Это ферменты, катализирующие окислительно – вастоновительные реакции. Они играют большую роль в процессах биологического получения энергии. К ним относятся

 Первичные дегидрогеназы – отщепляют водород от субстрата и передают его на вторичные дегидрогеназы. Коферменты первичных дегидрогеназ – нуклеотиды НАД и НАДФ (никотинамидаденин-динуклеотид или никотинамидадениндинуклеотидфосфат).

 Вторичные дегидрогеназы - получают водород, отщепляя его от первичных или от органических субстратов. Могут передавать водород на цитохромы. Коферменты вторичных дегидрогеназ – ФАД или ФМН (флавинадениндинуклеотид или флавинмононуклеотид).

 Цитохромы (В, с, а) - ферменты, участвующие в переносе электронов. Обязательный компонент цитохромов – железопорфирины, содержащие атом железа. Окислительно-восстановительные превращения происходят при смене валентности железа:

 Окисление

  Fe++ Fe+++ + é

 Восстановление

 

Оксидазы – ферменты, присоединяющие кислород. В конце электрон-транспортных цепей аэробов часто присутствует цитохромоксидаза (фермент А3) из группы оксидаз.

 Трансферазы – Осуществляют перенос отдельных радикалов, функциональных групп от одних соединений к другим. Например, Ацетилтрансферазы переносят остатки уксусной кислоты CH3CO─, а также молекул жирных кислот, Фосфотрансферазы (или Киназы), обуславливают перенос остатков фосфорной кислоты Н2РО4-. Известны многие другие трансферазы (Аминотрансфераза, фосфорилаза и т. д.)

 Гидролазы – катализаторы реакций расщепления сложных соединений (полимеров на мономеры) с участием воды. К этому классу относятся протеолитические ферменты (Протеазы), расщепляющие белки или пептиды до аминокислот; Амилазы расщепляют крахмал до глюкозы; эстеразы, катализируют расщепление сложных эфиров, в том числе жиров.

 Лиазы – Катализируют разрыв углеродных цепей. Так, Пируватдекарбоксилаза катализирует отщепление углекислого газа от пировиноградной кислоты :

 СН3СОСООН ® СН3СОН + СО2

 пировиноградная уксусный

 кислота альдегид

 К лиазам относятся такие ферменты как Альдолаза, Расщепляющая молекулу фруктозо–1,6–дифосфата (С6) на две триозы – С3-Соединения.

 Изомеразы – осуществляют превращение органические соединения в их изомеры. Происходит внутримолекулярное перемещение атомов, различных радикалов. Изомеризации подвергаются углеводы и их производные, органические кислоты, аминокислоты. Ферменты этой группы играют большую роль в ряде процессов метаболизма. К ним относятся Триозофосфатизомераза, глюкозофосфатизомераза и др.

 Лигазы (синтетазы)– катализаторы синтеза сложных органических соединений из простых (ферменты синтеза углеродных цепей).

 К группе лигаз относятся Карбоксилаза - катализатор присоединения СО2 к различным кислотам. Фермент Карболигаза из двух ацетильных остатков (СН3СО—) образует С4–фрагмент для синтеза масляной кислоты.

 Аспарагинсинтетаза осуществляет синтез амида аспарагина из аспарагиновой кислоты и аммиака с обязательным участием АТФ, дающие энергию для этой реакции:

 Карболигаза

 Аспарагиновая кислота + NН3 + АТФ аспарагин + АДФ + Н3РО4