Лекция № 2
Тема: Белки и аминокислоты
План:
1. Белки и аминокислоты
2. Функции белков в растительном организме, химическое строение и уровни структурной организации
3. Классификация белков
4. Строение и свойства АК
5. Аминокислотный состав растительных белков
6. Биосинтез АК
Вопрос №1
Белки – высокомолекулярные органические азотистые вещества.
- биополимеры, состоящие из АК, соединённых между собой пептидной связью (первичная структура), дисульфидной (вторичная), водородной (третичная).
(Иногда возникает ионная связь между аминогруппами АК).
Белки – основа структуры организма и регуляторы обмена веществ и функций организма.
Атомарный состав белков (на сухую массу):
С – 49-55%
О – 21-23%
N – 15-18%
H – 6-8%
S – 0,2-3%
А также P, Fe и др. Ме и т. д.
Известно около 200 АК, в структуру белков человека, животных и растений входят 20.
Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, у которых один или два атома водорода в радикале замещены на аминогруппу.
Вопрос № 2
Функции белков в растительном организме: структурная и регуляторная.
Химическое строение белка
Белок состоит из АК, соединённых пептидной связью.
Характеристика основных связей в белковой молекуле.
В белковых молекулах есть ковалентные (более прочные) и нековалентные (относительно слабые) химические связи.
Ковалентные
Пептидная связь (ковалентная) – характеризуется:
1. Находится в одной плоскости
2. Создаётся в рез. взаимодействия – СООН(-СОО-) одной АК и –NH+2 (-NH3) другой АК, в результате реакции дегидратации.
3. Водород в аминогруппе почти всегда занимает транс – положение по отношению к кислороду и карбоксильной группе.
4. Каждая пептидная связь образует максимальное количество водородных связей.
5. Связь C-N - является частично двойной из-за взаимодействия электронной пары азота с электронной системой карбоксильной группы, что ограничивает вращение вокруг этой связи.
Н
- С – N - Пептидная связь
О
Дисульфидная связь – образуется в результате отщепления 2-х атомов водорода от остатков цистеина.
Нековалентная связь
Водородная связь >С = О…..HN<
Гидрофобная – образуется в результате сближения неполярных групп
Ионная связь (солевая, электровалентная) между – СОО - и +H3N –
Уровни структурной организации белков
Первичная структура – число и последовательность АК в полипептидной цепи, соединённых друг с другом пептидными связями.
Вторичная структура – упорядоченное расположение гибких полипептидных цепей, возникающих за счёт водородных связей.
1. α-спираль
2. b-складчатый слой
Правозакручивающаяся спираль (по часовой стрелке) – все исследования спирали и левозакручивающиеся.
 |
Параллельные указания
Антипаралельный тип уклад.
N ____
____С
N 
β – изиб.
C ___
(β – шпилька)
3. Суперспирализация – тройная спираль.
Третичная структура
Третичная структура – это способ сворачивания белков в глобулу, поддерживается связями 3-х типов: ионные, водородные, дисульфидные, а также гидрофобными взаимодействиями.
Гидрофобные цепи оказываются внутри
1 домен 2 домен 3 домен глобулы, а гидрофильные снаружи образуется гидратная оболочка.
Четвёртая структура:
- это способ укладки полипептидных цепей относительно друг друга.
Mr ≥ 50.000 – олигомеры, состоят из 2-х и более полипептидных цепей.
Субъединицы (протомеры)
 |
гемоглобин
глобула
Вопрос № 3
Классификация белков
1. Классификация, основанная на биологических функциях:
1.Каталитическая функция – белки ферменты (рибонуклеазы, лигазы, рестриктазы, карбоксилазы и т. д.)
2.Транспортная функция – транспортные белки (перенос низкомолекулярных соединений через мембрану)
Транслоказы (во внутренней мембране митохондрий), (адениннуклеотид-траслоказа), цитохромы (электротранспортазы) – дыхание.
3.Запасные белки
4.Сократительные белки – тубулин (микротрубочки)
5.Структурные белки - ст. белки мембран
6.Защитная функция – яды – рицин (касторка, клещевина)
7.Регуляторная функция – репрессорные белки (регулируют биосинтез блокирующей части ДНК)
8.Регуляторные белки (гормоно-рецепторные комплексы, бактериородопсин (свет в энергию мембранной потенции))
Другие белки: монелин (в африканских растениях)
Физико-химические свойства белков:
1. Белки в организме находятся в коллоидном состоянии.
2. Белки высокомолекулярные полимеры. Mr = от нескольких тысяч до миллионов.
3. Белки амфотерные электролиты (в кислой среде реагируют как катионы; в щелочной – как анионы).
4. Изоэлектрическое состояние при рН такой, когда отталкивание между белками ослабевает и они начинают притягиваться, что приводит к их соединению и идиментации (изоэлектрическая точка).
5. Аминные, гидроксильные и карбоксильные группы обуславливают высокую гидрофильность белков (гидратная оболочка). Наименьшая гидрофильность в изоэлектрической точке.
6. 
Коагуляция белков – сближение и склеивание коллоидных частиц увеличение частиц в размере и выпадение в осадок, коагулируют белки под действием солей и высокой температуры. Обратимая и необратимая коагуляция.
7. Белки могут иметь кристаллическую форму – в рез. высаливания.
8. Гетерогенность белков (при сравнительно одинаковой – лежит в основе биологической несовместимости).
9. Денатурация белка (необратимая или малообратимая) возникает под действием внешних факторов:
- не разрушают пептидных связей первичное строение
- снижает гидрофильность и растворимость
- потеря биологических свойств.
2. 
Классификация белков по форме
Глобулярные Фибриллярные
- растворимы в воде и в соляных вытянутой формы, волокнистые белки.
Растворах - коллаген, монзин, эластин, актин,
- 1 или более полипептидных цепей фибрин (не растворимые)
Сворачиваются фиброзной природы
- ферменты, альбумин, трипсин.
Промежуточные
Фибриноген.
3. Классификация по растворимости:
1. Растворимы в воде – альбумин
2. Не растворимы в воде, но растворимы в солевых растворах – глобулин
3. Не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в кислотах – коллаген, эластан (фибриллярные белки).
4. Классификация по наличию небелковых компонентов:
1. Простые белки – состоят только из АК (-альбумины (нейтральные), - глобулины (нейтр.), - гистомы (основные).
2. Сложные белки: - при гидролизе распадаются на АК и простетическую группу.
A) 
Липопротеиды простетическая группа – липиды
Б) Гликопротеиды углеводы
в) Фосфопротеиды фосфорная кислота
г) Металлопротеиды - Ме
Fe – содержащий - феррин
Zn – алкогольдегидрогеназа.
Сu – серуллооплазмин
д) Иммопротеины - чем ( Fe с протопорфирином)
Хромопротеины – пигмент фитохром (пигмент растительного происхождения)
цитохром (дихательный пигмент)
е) нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты – в хромосомах, рибосомах.
ж) флавопротеины – ФАД (флавинаденин - динуклеотид), комп. цепи переноса.
Пример: сукцинатдегидрогеназа, ацилкоэнзим А-дегидрогеназа (ацил СоА-дегидрогеназа).
Вопрос № 4
Строение и свойства АК:
α- аминокислоты.
Н R - радикал
R - С - СООН - СООН – карбоксильная группа
NH2 - NH2 - аминогруппа
Строение R обуславливает заряд, полярность, растворимость АК.
Свойства АК:
1. Все 19 АК, кроме глицина, оптически активные, т. е. L – вращающиеся и Д – вращающиеся формы.
L – аланин СООН СООН
NH2- С - Н и Д – аланин NH2- С – Н2N
СН3 СН3
2. В водных растворах все АК ионизированы, ведут себя как амфотерные электрометы (амфолиты)
- образуются в водных растворах биполярные ионы (цвиттерионы)
Н
R - С – СОО -
NH3+
- При электролизе – не смещаются под действием электрического поля
- В кислой среде
Н
R - С – СООН
NH3+
- В щелочной среде
Н
R - С – СОО -
NH2 Н+ОН-
Вопрос № 5
Классификация АК
Ациклические Циклические
1. Мноаминомонокарбоновые 1. Гомоциклические
2. Моноаминодикарбоновые 2. Гетероциклические
3. Диаминомонокарбоновые
Классификация по особенностям R-группы
1. Неполярные гидрофобные: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.
2. Полярные но не заряжённые:
Полярные «+» глицин, серин, цистеин, треонин, теразин.
Полярные «-» глютамин, аспарагин.
Биосинтез АК
У растений, в отличае от животных, могут синтезироваться все входящие в состав белка АК непосредственно за счёт неорганических азотистых соединений: аммиака и нитратов.
Источником углерода (у фотосинтезирующих растений) служит СО2.
Нитраты восстанавливаются до аммиака ферментативным путём:
NO3- NO2 NH4+
NO3 + NAД(Р)Н + Н+ NO2- + NAД (P)+ + H2O
NO2- + 6 ферредоксин + 8Н+ NH4+ + 6 ферредоксин + 2H2O
окислён.
Аммиак с кетокислотами образует АК.
Суммарное уравнение: Н
NH3 + Н3С – СО – СООН + 2Н+ Н3С – С – СООН + H2O
пировиноград. к-та NH2 (аланин)
Идёт в две стадии:
1. 
NH3 + Н3С – С – СООН Н3С – С - СООН + H2O
О NH
Н
2. 
Н3С – С – СООН + 2Н+ Н3С – С - СООН
NH NH2
АК делят на:
Моноаминомонокарбоновые АК:
Глицин (аминоуксусная к-та) Н – СН - СООН
NH2
£ - Аланин (α – аминопропионовая к-та) Н3С - СН – СООН
NH2
£ - Валин (α – аминоизовалериановая к-та) Н3С
СН – СН - СООН
Н3С NH2
£ - Лейцин (α – аминоизокапроновая к-та) Н3С
СН – СН2 – СН - СООН
Н3С NH2
£ - Изолейцин (α – амино-β-этил-β-метилпропионовая к-та) Н5С2
СН – СН - СООН
ОН NH2 Н3С NH2
£ - Серин (α – амино-β-оксипропионовая к-та) СН2 – СН - СООН
β α
£ - Треонин (α – амино-β-оксимасленная к-та) СН3 – СН – СН – СООН
ОН NH2
£ - Цистеин (α – амино-β-тиопропионовая к-та) СН2 – СН – СООН
SH NH2
£ - Метионин (α – амино-γ-метилтиол-н-маслянная к-та) Н3С – S – СН2 – СН2 – СН – СООН
NH2
СН
£ - Фенилаланин (α – амино-β-фенилпротиеновая к-та) НС С – СН2 – СН - СООН
НС СН
СН NH2
О – СН2 - СН
£ - Тирозин (α – амино-β-оксифенилпропионовая к-та) НС СН СООН
НС СН
ОН
2. Моноаминодикарбоновые кислоты
£ - Аспарагиновая кислота (аминометарная)
НООС – СН2 – СН – СООН
NH2
£ - Глютаминовая кислота (глутомат) (α - аминоглютаровая)
НООС – СН2 - СН2 – СН – СООН
NH2
£ - α – Аминоадипиновая кислота
НООС – (СН2)3 – СН – СООН
NH2
3. Диаминомонокарбоновые кислоты
£ - Аргинин (α – амино-S-гуанидил-Н-валериановая к-та) NH2
С = NH NH2
НN – СН2 - СН2 - СН2 – СН – СООН
£ - Лизин (α, ε – диаминокапроновая к-та)
NH2
СН2 – СН2 - СН2 - СН2 – СН - СООН
ε б γ β α
4. Диаминодикарбоновые кислоты
£ - α, ε – диаминопимелиновая кислота:
НООС – СН - СН2 - СН2 - СН2 – СН - СООН
NH2 NH2
5. Гетероциклические аминокислоты:
£ - Пролин (пироллидин-α-карбоновая)
Н2С – СН2
Н2С СН - СООН
NH
£ - Пипекоменовая кислота
НС2
Н2С НС2
Н2С НС2 - СООН
NH
£ - Триптофан (α – амино-β-индолилпропионовая к-та)
НС
НС С – С – СН2 – СН - СООН
НС С СН NH2
НС NH
£ - Гистидин (α – амино-β-имидазомилпропионовая к-та)