Белки и аминокислоты

1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 Рейтинг 5.00 (1 Голос)

Лекция № 2

Тема: Белки и аминокислоты

План:

1.  Белки и аминокислоты

2.  Функции белков в растительном организме, химическое строение и уровни структурной организации

3.  Классификация белков

4.  Строение и свойства АК

5.  Аминокислотный состав растительных белков

6.  Биосинтез АК

Вопрос №1

Белки – высокомолекулярные органические азотистые вещества.

- биополимеры, состоящие из АК, соединённых между собой пептидной связью (первичная структура), дисульфидной (вторичная), водородной (третичная).

(Иногда возникает ионная связь между аминогруппами АК).

Белки – основа структуры организма и регуляторы обмена веществ и функций организма.

Атомарный состав белков (на сухую массу):

С – 49-55%

О – 21-23%

N – 15-18%

H – 6-8%

S – 0,2-3%

А также P, Fe и др. Ме и т. д.

Известно около 200 АК, в структуру белков человека, животных и растений входят 20.

Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, у которых один или два атома водорода в радикале замещены на аминогруппу.

Вопрос № 2

Функции белков в растительном организме: структурная и регуляторная.

Химическое строение белка

Белок состоит из АК, соединённых пептидной связью.

Характеристика основных связей в белковой молекуле.

В белковых молекулах есть ковалентные (более прочные) и нековалентные (относительно слабые) химические связи.

Ковалентные

Пептидная связь (ковалентная) – характеризуется:

1.  Находится в одной плоскости

2.  Создаётся в рез. взаимодействия – СООН(-СОО-) одной АК и –NH+2 (-NH3) другой АК, в результате реакции дегидратации.

3.  Водород в аминогруппе почти всегда занимает транс – положение по отношению к кислороду и карбоксильной группе.

4.  Каждая пептидная связь образует максимальное количество водородных связей.

5.  Связь C-N - является частично двойной из-за взаимодействия электронной пары азота с электронной системой карбоксильной группы, что ограничивает вращение вокруг этой связи.

Н

- С – N - Пептидная связь

О

Дисульфидная связь – образуется в результате отщепления 2-х атомов водорода от остатков цистеина.

Нековалентная связь

Водородная связь >С = О…..HN<

Гидрофобная – образуется в результате сближения неполярных групп

Ионная связь (солевая, электровалентная) между – СОО - и +H3N –

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – число и последовательность АК в полипептидной цепи, соединённых друг с другом пептидными связями.

Вторичная структура – упорядоченное расположение гибких полипептидных цепей, возникающих за счёт водородных связей.

1.  α-спираль

2.  b-складчатый слой

Правозакручивающаяся спираль (по часовой стрелке) – все исследования спирали и левозакручивающиеся.

 

Параллельные указания

Антипаралельный тип уклад.

N ________С

N β – изиб.

C ___ (β – шпилька)

3.  Суперспирализация – тройная спираль.

Третичная структура

Третичная структура – это способ сворачивания белков в глобулу, поддерживается связями 3-х типов: ионные, водородные, дисульфидные, а также гидрофобными взаимодействиями.

Гидрофобные цепи оказываются внутри

1 домен 2 домен 3 домен глобулы, а гидрофильные снаружи образуется гидратная оболочка.

Четвёртая структура:

- это способ укладки полипептидных цепей относительно друг друга.

Mr ≥ 50.000 – олигомеры, состоят из 2-х и более полипептидных цепей.

Субъединицы (протомеры)

 

гемоглобин

глобула

Вопрос № 3

Классификация белков

1.  Классификация, основанная на биологических функциях:

1.Каталитическая функция – белки ферменты (рибонуклеазы, лигазы, рестриктазы, карбоксилазы и т. д.)

2.Транспортная функция – транспортные белки (перенос низкомолекулярных соединений через мембрану)

Транслоказы (во внутренней мембране митохондрий), (адениннуклеотид-траслоказа), цитохромы (электротранспортазы) – дыхание.

3.Запасные белки

4.Сократительные белки – тубулин (микротрубочки)

5.Структурные белки - ст. белки мембран

6.Защитная функция – яды – рицин (касторка, клещевина)

7.Регуляторная функция – репрессорные белки (регулируют биосинтез блокирующей части ДНК)

8.Регуляторные белки (гормоно-рецепторные комплексы, бактериородопсин (свет в энергию мембранной потенции))

Другие белки: монелин (в африканских растениях)

Физико-химические свойства белков:

1.  Белки в организме находятся в коллоидном состоянии.

2.  Белки высокомолекулярные полимеры. Mr = от нескольких тысяч до миллионов.

3.  Белки амфотерные электролиты (в кислой среде реагируют как катионы; в щелочной – как анионы).

4.  Изоэлектрическое состояние при рН такой, когда отталкивание между белками ослабевает и они начинают притягиваться, что приводит к их соединению и идиментации (изоэлектрическая точка).

5.  Аминные, гидроксильные и карбоксильные группы обуславливают высокую гидрофильность белков (гидратная оболочка). Наименьшая гидрофильность в изоэлектрической точке.

6.  Коагуляция белков – сближение и склеивание коллоидных частиц увеличение частиц в размере и выпадение в осадок, коагулируют белки под действием солей и высокой температуры. Обратимая и необратимая коагуляция.

7.  Белки могут иметь кристаллическую форму – в рез. высаливания.

8.  Гетерогенность белков (при сравнительно одинаковой – лежит в основе биологической несовместимости).

9.  Денатурация белка (необратимая или малообратимая) возникает под действием внешних факторов:

- не разрушают пептидных связей первичное строение

- снижает гидрофильность и растворимость

- потеря биологических свойств.

2.  Классификация белков по форме

Глобулярные Фибриллярные

- растворимы в воде и в соляных вытянутой формы, волокнистые белки.

Растворах - коллаген, монзин, эластин, актин,

- 1 или более полипептидных цепей фибрин (не растворимые)

Сворачиваются фиброзной природы

- ферменты, альбумин, трипсин.

Промежуточные

Фибриноген.

3.  Классификация по растворимости:

1.  Растворимы в воде – альбумин

2.  Не растворимы в воде, но растворимы в солевых растворах – глобулин

3.  Не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в кислотах – коллаген, эластан (фибриллярные белки).

4.  Классификация по наличию небелковых компонентов:

1.  Простые белки – состоят только из АК (-альбумины (нейтральные), - глобулины (нейтр.), - гистомы (основные).

2.  Сложные белки: - при гидролизе распадаются на АК и простетическую группу.

A)  Липопротеиды простетическая группа – липиды

Б) Гликопротеиды углеводы

в) Фосфопротеиды фосфорная кислота

г) Металлопротеиды - Ме

Fe – содержащий - феррин

Zn – алкогольдегидрогеназа.

Сu – серуллооплазмин

д) Иммопротеины - чем ( Fe с протопорфирином)

Хромопротеины – пигмент фитохром (пигмент растительного происхождения)

цитохром (дихательный пигмент)

е) нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты – в хромосомах, рибосомах.

ж) флавопротеины – ФАД (флавинаденин - динуклеотид), комп. цепи переноса.

Пример: сукцинатдегидрогеназа, ацилкоэнзим А-дегидрогеназа (ацил СоА-дегидрогеназа).

Вопрос № 4

Строение и свойства АК:

α- аминокислоты.

Н R - радикал

R - С - СООН - СООН – карбоксильная группа

NH2 - NH2 - аминогруппа

Строение R обуславливает заряд, полярность, растворимость АК.

Свойства АК:

1.  Все 19 АК, кроме глицина, оптически активные, т. е. L – вращающиеся и Д – вращающиеся формы.

L – аланин СООН СООН

NH2- С - Н и Д – аланин NH2- С – Н2N

СН3 СН3

2.  В водных растворах все АК ионизированы, ведут себя как амфотерные электрометы (амфолиты)

- образуются в водных растворах биполярные ионы (цвиттерионы)

Н

R - С – СОО -

NH3+

- При электролизе – не смещаются под действием электрического поля

- В кислой среде

Н

R - С – СООН

NH3+

- В щелочной среде

Н

R - С – СОО -

NH2 Н+ОН-

Вопрос № 5

Классификация АК

Ациклические Циклические

1. Мноаминомонокарбоновые 1. Гомоциклические

2. Моноаминодикарбоновые 2. Гетероциклические

3. Диаминомонокарбоновые

Классификация по особенностям R-группы

1.  Неполярные гидрофобные: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

2.  Полярные но не заряжённые:

Полярные «+» глицин, серин, цистеин, треонин, теразин.

Полярные «-» глютамин, аспарагин.

Биосинтез АК

У растений, в отличае от животных, могут синтезироваться все входящие в состав белка АК непосредственно за счёт неорганических азотистых соединений: аммиака и нитратов.

Источником углерода (у фотосинтезирующих растений) служит СО2.

Нитраты восстанавливаются до аммиака ферментативным путём:

NO3- NO2 NH4+

NO3 + NAД(Р)Н + Н+ NO2- + NAД (P)+ + H2O

NO2- + 6 ферредоксин + 8Н+ NH4+ + 6 ферредоксин + 2H2O

окислён.

Аммиак с кетокислотами образует АК.

Суммарное уравнение: Н

NH3 + Н3С – СО – СООН + 2Н+ Н3С – С – СООН + H2O

пировиноград. к-та NH2 (аланин)

Идёт в две стадии:

1.  NH3 + Н3С – С – СООН Н3С – С - СООН + H2O

О NH

Н

2.  Н3С – С – СООН + 2Н+ Н3С – С - СООН

NH NH2

АК делят на:

Моноаминомонокарбоновые АК:

Глицин (аминоуксусная к-та) Н – СН - СООН

NH2

£ - Аланин (α – аминопропионовая к-та) Н3С - СН – СООН

NH2

£ - Валин (α – аминоизовалериановая к-та) Н3С

СН – СН - СООН

Н3С NH2

£ - Лейцин (α – аминоизокапроновая к-та) Н3С

СН – СН2 – СН - СООН

Н3С NH2

£ - Изолейцин (α – амино-β-этил-β-метилпропионовая к-та) Н5С2

СН – СН - СООН

ОН NH2 Н3С NH2

£ - Серин (α – амино-β-оксипропионовая к-та) СН2 – СН - СООН

β α

£ - Треонин (α – амино-β-оксимасленная к-та) СН3 – СН – СН – СООН

ОН NH2

£ - Цистеин (α – амино-β-тиопропионовая к-та) СН2 – СН – СООН

SH NH2

£ - Метионин (α – амино-γ-метилтиол-н-маслянная к-та) Н3С – S – СН2 – СН2 – СН – СООН

NH2

СН

£ - Фенилаланин (α – амино-β-фенилпротиеновая к-та) НС С – СН2 – СН - СООН

НС СН

СН NH2

О – СН2 - СН

£ - Тирозин (α – амино-β-оксифенилпропионовая к-та) НС СН СООН

НС СН

ОН

2.  Моноаминодикарбоновые кислоты

£ - Аспарагиновая кислота (аминометарная)

НООС – СН2 – СН – СООН

NH2

£ - Глютаминовая кислота (глутомат) (α - аминоглютаровая)

НООС – СН2 - СН2 – СН – СООН

NH2

£ - α – Аминоадипиновая кислота

НООС – (СН2)3 – СН – СООН

NH2

3.  Диаминомонокарбоновые кислоты

£ - Аргинин (α – амино-S-гуанидил-Н-валериановая к-та) NH2

С = NH NH2

НN – СН2 - СН2 - СН2 – СН – СООН

£ - Лизин (α, ε – диаминокапроновая к-та)

NH2

СН2 – СН2 - СН2 - СН2 – СН - СООН

ε б γ β α

4.  Диаминодикарбоновые кислоты

£ - α, ε – диаминопимелиновая кислота:

НООС – СН - СН2 - СН2 - СН2 – СН - СООН

NH2 NH2

5.  Гетероциклические аминокислоты:

£ - Пролин (пироллидин-α-карбоновая)

Н2С – СН2

Н2С СН - СООН

NH

£ - Пипекоменовая кислота

НС2

Н2С НС2

Н2С НС2 - СООН

NH

£ - Триптофан (α – амино-β-индолилпропионовая к-та)

НС

НС С – С – СН2 – СН - СООН

НС С СН NH2

НС NH

£ - Гистидин (α – амино-β-имидазомилпропионовая к-та)


Белки и аминокислоты - 5.0 out of 5 based on 1 vote

Добавить комментарий


Защитный код
Обновить