Ферментопатия

1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 Рейтинг 4.50 (3 Голоса)

Ферментопатия – это состояния, при которых организм либо теряет способность синтезировать определённый фермент, либо образуется недостаточное его количество. Или синтезируется аномальный фермент, отличающийся по структуре от нативного фермента. Следствием такого врождённого дефекта является накопление в тканях повышенного содержания промежуточных или побочных (неспецифических) продуктов обмена, оказывающих токсическое влияние на организм в первую очередь на ЦНС.

Ферменты или энзимы - это биокатализаторы, высокоспецифические вещества белковой природы, используемые живыми организмами для осуществления бесчисленного множества взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение разнообразных химических соединений.

Ферменты обеспечивают Реализацию наследственной информации, процессы биоэнергетики, синтеза и распада биомолекул. Это биологические катализаторы, обладающие высокой специфичностью, т. е. каждый фермент катализирует в основном только определённую химическую реакцию.

Активность ферментов в клетках строго контролируется как на генетическом уровне, так и посредством определенных низкомолекулярных соединений: субстратов и продуктов реакций, катализируемых этими же ферментами, макро - и микроэлементами, витаминами.

Многие проблемы наследственной патологии человека и животных тесно связаны с дефектами или полным отсутствием синтеза специфических ферментов.

В природе существуют как простые, так и сложные ферменты.

Простые ферменты представлены полипептидными цепями, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты. Примером таких ферментов являются гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфотаза и др.).

Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих помимо пептидных цепей, какой либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является существенным для ферментативной активности.

Существует группа ферментов, которые становятся активными только при присоединении к ним кофактора («кофермента»). Типичными представителями коферментов являются витамины В1, В2, РР, содержащие коферменты. Роль коферментов в ряде случаев выполняют Mg+², Mn+², Ca+² , хотя их не относят к коферментам или простетическим группам (кофактор не прочно связанный с молекулой фермента).

Исходя из этого, разница в понятии кофактор и простетическая группа условная.

Изофермент – это множественные формы ферментов, отличающихся друг от друга по сродству, максимальной скорости катализируемой реакции (активности) или регуляторным свойствами. Примером изоферментов является ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5, катализирующих обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную.

Скорость ферментативных реакций зависит от температуры, рН среды, концентрации фермента, активаторов и ингибиторов. Так, соляная кислота активирует действие пепсина, желчные кислоты – панкреатической липазы, некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсина, аргиназы) активизируется соединениями, содержащими SH-группы (глутатион, цистеин, витамин С, ионы двухвалентных и одновалентных металлов (Mg+2 , Mn+2, K+ ,Zn+ 2 ,Fe+2 ).

Ингибиторами принято называть вещества, вызывающие частичное или полное торможение реакций, катализируемых ферментами. Имеется группа антиферментов, представляющих собой белки (или полипептиды), действующие как ингибиторы ферментов.

Например, в соевых бобах имеются ингибиторы трипсина и других протеаз, которые с этими ферментами образуют труднодиссоциированные комплексы и блокируют их действия.

Скармливая птице, свиньям, телятам молочного возраста (до функционирования преджелудков), жеребятам соевой муки или шрота, без предварительной тепловой обработки, белки сои не расщепляются до аминокислот, подвергаются гнилостному распаду с образованием эндогенных токсинов, которые раздражают рецепторы слизистой оболочки кишечника, появляется понос и интоксикация.

При тепловой обработки соевой муки или шрота ингибиторы протеиназ теряют свои трипсинингибирующие свойства и корма становятся безвредными для животных.

Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белков (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов и др.) приводят к инактивации ферментов. Эта группа неспецифических ингибиторов.

Имеется так называемые специфические ингибиторы ферментов, которые оказывают своё влияние на какой-либо один фермент или группу родственных ферментов.

Например, активность холинэстеразы, трипсина, химотрипсина сильно тормозится некоторыми фосфорорганическими веществами (ФОСы) вследствие блокирования ключевой гидроксильной группы серина в активном центре.

С ингибированием ферментов связан механизм действия многих токсинов и ядов на организм. Известно, что при отравление синильной кислотой смерть наступает вследствие полного торможения дыхательных ферментов (цитохромоксидазы) в клетках, особенно мозговых. Токсическое действие на организм человека и животных некоторых пестицидов обусловлено торможением активности холинэстеразы.

Ферментопатии условно можно разделить на две группы:

первичные, полностью зависящие от мутации генов и вторичные (мультифакторные) ферментопатии, связанные не только с мутацией генов, но и с воздействием на организм факторов внешней среды.

К первичным ферментопатиям относятся энзимопатические гомолитические анемии, наследственный микросфероцитоз, эллиптоцитарная гемолитическая анемия, различные нарушения обмена аминокислот, углеводов, липидов.

К вторичным ферментопатиям можно отнести болезни, обусловленные генными мутациями вследствие недостатка или избытка микроэлементов, витаминов, действия ксенобиотиков (нутриогены).


Ферментопатия - 4.3 out of 5 based on 3 votes

Добавить комментарий


Защитный код
Обновить